Лаборатории

ЛАБОРАТОРИЯ ФОТОБИОЛОГИИ

Лаборатория основана в 1961

Заведующий лабораторией: Высоцкий Евгений Степанович, к.б.н.

Основные научные направления:

1. Биолюминесцентные системы светящихся бактерий, кишечнополостных, червей и светляков: общие закономерности и различия.

2. Разработка методических основ применения биолюминесценции в медицине, биотехнологии, экологии и образовании.

Сотрудники лаборатории:

Основные направления НИР:

1. Биолюминесцентные системы светящихся бактерий, кишечнополостных, червей и светляков: общие закономерности и различия

2. Разработка методических основ применения биолюминесценции в медицине, биотехнологии, экологии и образовании

Основные результаты 2014-2018 гг.

• Расшифрована структура и проведен полный синтез люциферина сибирских энхитреид Fridericia heliota ключевого компонента АТФ-зависимой биолюминесцентной системы нового типа. Новый люциферин прост в химическом синтезе, исключительно стабилен, и не токсичен. Уникальность биолюминесцентной системы F. heliota делает ее перспективной для широкого спектра аналитических применений в медицине и фармацевтике для визуализации физиологических процессов, происходящих в клетках и целых организмах, а также для определения различных аналитов: АТФ, ферментов, антител, антигенов. Открытие дает начало новому направлению фундаментальных исследований в биолюминесценции.

• Исследован механизм, отвечающий за люминесцентные свойства червя Fridericia heliota, обнаруженного в сибирской тайге. С помощью ЯМР и масс-спектрометрии удалось расшифровать структуру продукта биолюминесцентной реакции - оксилюциферина. Оксилюциферин образуется в результате окислительного декарбоксилирования остатка лизина люциферина, что обеспечивает энергию для генерации света. Энергия АТФ используется лишь для активации остатка лизина в реакции с кислородом. Предложены основные этапы биолюминесцентной реакции, катализируемой люциферазой олигохет F. heliota. Полученные данные позволяют говорить об установлении нового механизма люминесценции у живых организмов.

• При разработке лабораторного теста для диагностирования рассеянного склероза в тесном сотрудничестве с лабораторией химии РНК (ФГБУН ИХБЭМ, Новосибирск) получен биолюминесцентный сенсор нового типа – химический конъюгат 2‘-F-РНК-аптамера, специфичного к патологическим аутоантителам против основного белка миелина и Са2+-регулируемого фотопротеина обелина. Микропланшетный анализ модельных образцов показал перспективность полученного соединения как высокочувствительного сенсора для выявления антител, ассоциированных с развитием рассеянного склероза.

• Определена пространственная кристаллическая структура светочувствительного Са2+-регулируемого фотопротеина беровина из ктенофор Beroe abyssicola в апоформе, связанной с ионами кальция, с разрешением 2.0 A.

• Клонированы кДНК гены, кодирующие несколько изоформ Са2+-регулируемого фотопротеина митрокомина из гидромедузы M. cellularia. Анализ кДНК выявленных изоформ митрокомина позволил предположить, что две изоформы являются продуктами двух аллельных генов, тогда как остальные изоформы, по-видимому, являются продуктами транскрипционных мутаций. Определена пространственная структура митрокомина с разрешением 1.30 A. Показано, что С-концевой тирозин не является остатком, необходимым для биолюминесценции митрокомина, так как его удаление увеличивает удельную биолюминесцентную активность и эффективность активации белка.

• Проведен анализ степени воздействия консервантов бензоата натрия (Е-211), сорбата калия (Е-202) и сорбиновой кислоты (E-200) на активность протеаз трипсина и химотрипсина. Показано, что консерванты в значительной степени ингибируют активность протеаз при концентрации, меньшей установленного норматива их содержания в продуктах питания. Ингибирующий эффект усиливается при увеличении времени контакта консерванта и фермента.

• Продемонстрировано, что активация биолюминесценции морских бактерий в результате низкодозового ионизирующего облучения в водной среде может происходить без проникновения радионуклида в клетки. Вывод сделан на основе использования в качестве твердого источника бета-облучения полиэтиленовых пленок, меченных тритием, в условиях жесткой фиксации радионуклида. Активация свечения бактерий предположительно обусловлена радиолизом и ионизацией водной среды, т.е. образованием вторичных продуктов радиоактивного распада, инициирующих изменение скоростей мембранных клеточных процессов.

Гранты за 2009-2013 гг.

• Грант «Биолюминесцентные биотехнологии», договор № 11. G34.31.0058 между Минобразования и науки РФ, ФГАОУ ВПО СФУ и ведущий ученым, 2011-2013 гг.

• Гранты Министерства образования и науки Российской Федерации в рамках ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 2009 – 2013 гг.:

• № 14.А18.21.1911 «Биолюминесцентные сенсоры для определения токсичности на основе микрофлюидной технологии»;

• № 02.740.11.0766 «Биолюминесцентный анализ молекулярных процессов в клетках и их физико-химических моделях; создание на их основе нового поколения биолюминесцентных сенсоров для биологии и медицины».

Государственный контракт № 16.512.11.2141 в рамках ФЦНТП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития науки и техники» на 2007-2012 гг. «Биолюминесцентные репортерные белки и технологии на их основе для in vivo имиджинга молекулярных процессов в клетках и мелких лабораторных животных».

Программа Президиума РАН «Молекулярная и клеточная биология» № 22.2, 2008-2012 гг.; № 6.2, 2010-2012 гг.

Интеграционные проекты СО РАН:

• №139. «Создание биолюминесцентных репортеров, направленных на выявление низко- и ультранизкокопийных белков», 2012-2014 гг;

• №76 «Системы нанодиагностики для выявления полинуклеотидных и белковых маркеров: анализ биометрического потенциала», 2009-2011 гг;

• №2 «Экспериментальные и теоретические исследования механизма биолюминесцентной реакции Са2+-регулируемых фотопротеинов», 2008-2011 гг.

Гранты РФФИ:

• 13-04-01305 «Воздействие трития на морские светящиеся бактерии. Радиационный гормезис и радиационная токсичность», 2013-2015 гг;

• 13-04-98072_сибирь «Детоксикация растворов солей металлов гуминовыми веществами. Биолюминесцентный мониторинг», 2013-2014 гг;

• 12-04-00753-а «Конструирование, получение и изучение свойств гибридных белков Са2+-регулируемого фотопротеина обелина с биоспецифическими полипептидами», 2012-2013 гг;

• 12-04-91153-ГФЕН_а «Структурные исследования кальций-регулируемых фотопротеинов и целентеразин-зависимых люцифераз», 2011-2013 гг;

• 10-05-01059-а «Детоксикация радиоактивных растворов гуминовыми веществами. Биологический мониторинг», 2010-2012 гг;

• 12-04-00131-а «Особенности функционирования целентеразин-зависимых биолюминесцентных белков светящихся организмов: сравнительные исследования Са2+-регулируемых фотопротеинов класса Hydrozoa», 2010-2012 гг;

• 09-04-00172-а «Особенности функционирования целентеразин-зависимых биолюминесцентных белков из различных светящихся организмов 2009-2011 гг;

• 09-08-98002-р_сибирь_а «Закономерности влияния ионизирующего излучения на светящиеся бактерии как биологическая основа биосенсора на радиотоксичность», 2009-2010 гг;

• 09-04-13686-офи_ц «Разработка биолюминесцентных биосенсоров и технологий для мониторинга динамики внутриклеточных процессов в медицинских и фармакологических исследованиях», 2009-2010 гг;

• 09-04-12022-офи_м «Конструирование кальций-зависимых биолюминесцентных сенсорных белков с различными свойствами и создание клеточных линий, экспрессирующих эти белки, для испытания лекарственных средств», 2009 -2010 гг;

• 08-04-92209-ГФЕН_а «Структурно-функциональные исследования комплекса Са2+-регулируемый фотопротеин клитин – GFP», 2008-2010 гг.

Грант Американского фонда поддержки гражданских исследований (CRDF):

• № RUX0-002-KR-06/BP4M02 «Биолюминесцентные биосенсоры для экологического мониторинга: стабилизация биологического модуля», 2009-2010 гг.

Гранты Президента РФ «Ведущая научная школа»:

• НШ -3951.2012.4 (2012-2013 гг.)

• НШ-1211.2008.4 (2010-2011 гг.)

• НШ-64987.2010.4 (2008-2009 гг.)

Международные контакты

• Университет г. Вагенинген, Нидерланды;

• Национальная лаборатория биомакромолекул, Институт биофизики, Пекин, Китай;

• Институт iHuman, Университет ШанхайТек, Шанхай, Китай;

• Университет г. Кадис, Испания;

• Центр геномных регуляций Института Помпеи-Фабра, Барселона, Испания;

• Университет города Байройт, Департамент экспериментальной физики IV, Германия;

• Университет Флориды, Департамент сельскохозяйственной и биологической инженерии, Гейнсвилл, США;

Контакты, связи с другими организациями:

• Институт Химической биологии и фундаментальной медицины, г. Новосибирск;

• Институт Биоорганической химии РАН им. ак. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова, г. Москва;

• Институт биохимии и физиологии растений РАН г. Саратов

• НИИ медицинских проблем Севера СО РАМН, Красноярск;

• Гематологический научный центр РАМН (Красноярский филиал), г. Красноярск;

• Тихоокеанский институт биоорганической химии ДВО РАН, г. Владивосток;

• Лимнологический институт СО РАН, г. Иркутск;

• НИИ биологии Иркутского госуниверситета, г. Иркутск;

• Институт теоретический и экспериментальной биофизики РАН, г. Пущино;

• Сибирский физико-технический университет Томского госуниверситета, г.Томск;

• ФГУЗ «Центр гигиены и эпидемиологии в Красноярском крае», г. Красноярск;

• Автономная исследовательская организация «Байкальский исследовательский центр», г. Иркутск;

• ООО "Люмтек", г. Москва;

• «Новосиб» (NovoCIB), г. Лион, Франция;

• 5iTech, LLC, США;

• ЗАО НПО «КРИСМАС-Центр», г. Москва;

• СКТБ «Наука» КНЦ СО РАН, сектор № 6-3 «Медико-экологическое приборостроение», г. Красноярск;

• ООО НПО «Прикладные биосистемы», г. Красноярск и др.

Связь с ВУЗами:

• Московский государственный университет им. М.В Ломоносова;

• Новосибирский государственный университет;

• Сибирский Федеральный Университет

Публикации лаборатории:

2018

1. Larionova M.D., Markova S.V., Vysotski E.S. Bioluminescent and structural features of native folded Gaussia luciferase. J. Photochem. Photobiol. B., 2018, 183, 309-317.

2. Eremeeva E.V., Vysotski E.S. Exploring bioluminescence function of the Ca2+-regulated photoproteins with site-directed mutagenesis. Photochem. Photobiol., 2018, doi: 10.1111/php.12945.

3. Petrova, A.S., Lukonina, A.A., Dementyev D.V., Bolsunovsky A.Ya., Popov A.V., Kudryasheva N.S. Protein-based fluorescent bioassay for lowdose gamma radiation exposures. Anal. Bioanal. Chem., 2018, 410, 6837-6844.

4. Sachkova A.S., Kovel E.S., Churilov G.N., Stom D.I., Kudryasheva N.S. Biological activity of carbonic nano-structures. Comparison via enzymatic bioassay. Journal of Soils and Sediments, 2018, doi: 10.1007/s11368-018-2134-9.

5. Bashmakova E.E., Krasitskaya V.V., Bondar A.A., Eremina E.N., Slepov E.V., Zukov R.A., Frank L.A. Bioluminescent SNP genotyping technique: Development and application for detection of melanocortin 1 receptor gene polymorphisms. Talanta, 2018, 189, 111-115.

6. Vorobyeva, M., Davydova, A., Shatunova, E., Vorobjev, P., Tupikin, A., Kabilov, M., Bashmakova, E., Krasitskaya, V., Frank, L., Venyaminova, A. Novel 2 -F-RNA aptamers specific to protein markers of glycemia - a basis for bioluminescent aptasensors. FEBS OPEN BIO, 2018, 1, 118.

7. Purtov K.V., Gorokhovatsky A.Y., Kotlobay A.A., Osipova Z.M., Petushkov V.N., Rodionova N.S., Tsarkova A.S., Chepurnykh T.V., Yampolsky I.V., Gitelson J.I. Isolation and purification of fungal luciferase from Neonothopanus nimbi. Dokl Biochem Biophys., 2018, 480, 177-180.

8. Petushkov V.N., Rodionova N.S. Low-molecular-weight components of luminescent reaction of the siberian enchytraeid Henlea sp. Dokl. Biochem. Biophys., 2018, 481, 212-216.

9. Rota E., Martinsson S., ErsEus C., Petushkov V.N., Rodionova N.S., Omodeo P. Green light to an integrative view of Microscolex phosphoreus (Duges, 1837) (Annelida: Clitellata: Acanthodrilidae). Zootaxa, 2018, 4496, 175-189.

10. Lonshakova-Mukina V.I., Esimbekova E.N., Kratasyuk V.A. Stabilization of butyrylcholinesterase by the entrapment into the natural polymer-based gels. Dokl. Biochem. Biophys., 2018, 479, 98-100.

11. Красицкая, В.В., Давыдова, А.С., Воробьева, М.А., Франк, Л.А. Сa2+-регулируемый фотопротеин обелин как мишень для отбора РНК-аптамеров. Биоорганическая химия, 2018, Т. 44, № 3, с. 287–293.

12. Frank, L.A. Recombinant hybrid proteins as biospecific reporters for bioluminescent microassay. Журнал СФУ. Биология, 2018, 11, 166-173.

2017

1. Larionova M.D., Markova S.V., Vysotski E.S. Tyr72 and Tyr80 are involved in the formation of an active site of a luciferase of copepod Metridia longa. Photochem. Photobiol., 2017, 93, 503-510.

2. Kudryasheva N.S., Petrova A.S., Dementyev D.V., Bondar A.A. Exposure of luminous marine bacteria to low-dose gamma-radiation. J. Environ. Radioact., 2017, 169-170, 64-69.

3. Kaskova Z.M., Dorr F.A., Petushkov V.N., Purtov K.V., Tsarkova A.S., Rodionova N.S., Mineev K.S., Guglya E.B., Kotlobay A., Baleeva N.S., Baranov M.S., Arseniev A.S., Gitelson J.I,. Lukyanov S., Suzuki Y., Kanie S., Pinto E., Di Mascio P., Waldenmaier H.E., Pereira T.A., Carvalho R.P., Oliveira A.G., Oba Y., Bastos E.L., Stevani C.V., Yampolsky I.V. Mechanism and color modulation of fungal bioluminescence. Sci. Adv., 2017, 3, e1602847.

4. Purtov K.V., Osipova Z.M., Petushkov V.N., Rodionova N.S., Tsarkova A.S., Kotlobay A.A., Chepurnykh T.V., Gorokhovatsky A.Y., Yampolsky I.V., Gitelson J.I. Dokl. Biochem. Biophys., 2017, 477, 360-363.

5. Esimbekova E.N., Nemtseva E.V., Kirillova M.A., Asanova A.A., Kratasyuk V.A. Bioluminescent assay for toxicological assessment of nanomaterials. Dokl. Biochem. Biophys., 2017, 472, 60-63.

6. Esimbekova E.N., Nemtseva E.V., Bezrukikh A.E., Jukova G.V., Lisitsa A.E., Lonshakova-Mukina V.I., Rimatskaya N.V., Sutormin O.S., Kratasyuk V.A. Bioluminescent enzyme inhibition-based assay to predict the potential toxicity of carbon nanomaterials. Toxicol. In Vitro, 2017, 45 (Pt 1), 128-133.

7. Lukyanenko K.A., Belousov K.I., Denisov I.A., Yakimov A.S., Esimbekova E.N., Bukatin A.S., Evstrapov A.A., Belobrov P.I. Active mixing of immobilized enzymatic system in microfluidic chip. Micro & Nano Letters, 2017, 12, 377-381.

8. Fritsler Y.V., Esimbekova E.N., Kratasyuk V.A. Bioluminescent enzyme inhibition based assay of metal nanoparticles. Journal of Siberian Federal University. Biology, 2017, No.2, 187-198.

9. Bolshedvorskii S.V., Vorobyov V.V., Soshenko V.V., Shershulin V.A., Javadzade J., Zeleneev A.I., Komrakova S.A., Sorokin V.N., Belobrov P.I., Smolyaninov A.N., Akimov A.V. Single bright NV centers in aggregates of detonation nanodiamonds. Optical Materials Express, 2017, 7, 4038-4049.

10. Markova S.V, Malikova N.P., Vysotski E.S., Frank L.A., Gitelson I.I. Bioluminescent monitoring enables observation of intracellular events in real time without cell and tissue destruction. Biophysics, 2017, 62, No. 3, 503-507.

11. Bashmakova E.E., Krasitskaya V.V., Kudryavtsev A.N., Grigorenko V.G., Frank L.A. Hybrid minimal core streptavidin-obelin as a versatile reporter for bioluminescence-based bioassay. Photochem. Photobiol., 2017, 93, 548-552.

12. Kudryasheva N.S., Kovel E.S., Sachkova A.S., Vorobeva A.A., Isakova V.G., Churilov G.N. Bioluminescent enzymatic assay as a tool for studying antioxidant activity and toxicity of bioactive compounds. Photochem. Photobiol., 2017, 93, 536-540.

13. Eremeeva E.V., Bartsev S.I., van Berkel W.J.H., Vysotski E.S. Unanimous model for describing the fast bioluminescence kinetics of Ca2+-regulated photoproteins of different organisms. Photochem. Photobiol., 2017, 93, 495-502.

14. Larionova M.D., Markova S.V., Vysotski E.S. The novel extremely psychrophilic luciferase from Metridia longa: Properties of a high-purity protein produced in insect cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2017, 483, 772-778.

15. Rodionova N., Rota E., Tsarkova A., Petushkov V. Progress in the study of bioluminescent earthworms. Photochem. Photobiol., 2017, 93, 416-428.

16. Krasitskaya V.V., Burakova L.P., Komarova A.A., Bashmakova E.E., Frank L.A. Mutants of Ca2+-regulated photoprotein obelin for site-specific conjugation. Photochem. Photobiol., 2017, 93, 553-557.

17. Ranjan R., Esimbekova E.N., Kratasyuk V.A. Rapid biosensing tools for cancer biomarkers. Biosens. Bioelectron., 2017, 87, 918-930.

18. Sachkova A.S., Kovel E.S., Churilov G.N., Guseynov O.A., Bondar A.A., Dubinina I.A., Kudryasheva N.S. On mechanism of antioxidant effect of fullerenols. Biochem. Biophys. Rep., 2017, 9, 1-8.

19. Vysotski E.S. Bioluminescence: Basic and Applied Research: Introduction to the Special Issue on Bioluminescence. Photochem. Photobiol., 2017, 93, 387-388.

20. Ranjan R., Esimbekova E.N., Kirillova M.A., Kratasyuk V.A. Metal-enhanced luminescence: Current trend and future perspectives - A review. Anal. Chim. Acta., 2017, 971, 1-13.

21. Esimbekova E.N., Asanova A.A., Deeva A.A., Kratasyuk V.A. Inhibition effect of food preservatives on endoproteinases. Food Chem. 2017, 235, 294-297.

22. Alieva R.R., Kudryasheva N.S. Variability of fluorescence spectra of coelenteramide-containing proteins as a basis for toxicity monitoring. Talanta, 2017, 170, 425-431.

23. Eremeeva E.V., Vysotski E.S. Bioluminescent and biochemical properties of Cys-free Ca2+-regulated photoproteins obelin and aequorin. J. Photochem. Photobiol. B, 2017, 174, 97-105.

24. Kudryavtsev A.N., Burakova L.P., Frank L.A. Bioluminescent detection of tick-borne encephalitis virus in native ticks. Anal. Methods, 2017, 9, 2252-2255.

25. Petrova A.S., Lukonina A.A., Badun G.A., Kudryasheva N.S. Fluorescent coelenteramide-containing protein as a color bioindicator for low-dose radiation effects. Anal. Bioanal. Chem., 2017, 409, 4377-4381.

26. Rozhko T.V., Guseynov O.A., Guseynova V.E., Bondar A.A., Devyatlovskaya A.N., Kudryasheva N.S. Is bacterial luminescence response to low-dose radiation associated with mutagenicity? J. Environ. Radioact. 2017, 177, 261-265.

27. Markova S.V., Larionova M.D., Gorbunova D.A., Vysotski E.S. The disulfide-rich Metridia luciferase refolded from E. coli inclusion bodies reveals the properties of a native folded enzyme produced in insect cells. J. Photochem. Photobiol. B., 2017, 175, 51-57.

28. Пуртов К.В., Петушков В.Н., Родионова Н.С., Гительзон И.И. Почему у биолюминесцентного опенка осеннего (Armillaria mellea) светится мицелий, но не светится плодовое тело. Доклады Академии наук, 2017, Т.474, № 4, С.510-512.

29. Frank L.A., Bashmakova E.E., Krasitskaya V.V., Kudryavtsev A.N. Genetically modified coelenterazine-dependent luciferases as reporters for in vitro assay. Journal of Siberian Federal University. Biology, 2017, 10, No.2, 199-210.

30. Красицкая В.В., Башмакова Е.Е, Добрецов К.Г., Орлова Н.В., Франк Л.А. Генетические аспекты профессиональной нейросенсорной тугоухости. Вестник оториноларингологии 2017, Т.82, №5, С.71-76.

31. Добрецов К.Г., Красицкая В.В., Башмакова Е.Е., Франк Л.А., Орлова Н.В. Профессиональная нейросенсорная тугоухость у работников машиностроительного завода. Современная медицина, 2017, Т.3, №7, С.36-38.

2016

1. Eremeeva E.V., van Berkel W.J., Vysotski E.S. Transient-state kinetic analysis of complex formation between photoprotein clytin and GFP from jellyfish Clytia gregaria. FEBS Lett., 2016, 590, 307-316.

2. Burakova L.P., Natashin P.V., Malikova N.P., Niu F., Pu M., Vysotski E.S., Liu Z.J. All Ca2+-binding loops of light-sensitive ctenophore photoprotein berovin bind magnesium ions: The spatial structure of Mg2+-loaded apo-berovin. J. Photochem. Photobiol. B. 2016, 154, 57-66.

3. Vereshchagina T.A., Fedorchak M.A., Sharonova O.M., Fomenko E.V., Shishkina N.N., Zhizhaev A.M., Kudryavtsev A.N., Frank L.A., Anshits A.G. Ni2+-zeolite/ferrosphere and Ni2+-silica/ferrosphere beads for magnetic affinity separation of histidine-tagged proteins. Dalton Trans. 2016, 45, 1582-1592.

4. Rozhko T.V., Badun G.A., Razzhivina I.A., Guseynov O.A., Guseynova V.E., Kudryasheva N.S. On the mechanism of biological activation by tritium. J. Environ. Radioact. 2016, 157, 131-135.

5. Burakova L.P., Stepanyuk G.A., Eremeeva E.V., Vysotski E.S. Role of certain amino acid residues of coelenterazine-binding cavity in bioluminescence of light-sensitive Ca2+-regulated photoprotein berovin. Photochem. Photobiol. Sci. 2016, 15, 691-704.

6. Burakova L.P., Natashin P.V., Markova S.V., Eremeeva E.V., Malikova N.P., Cheng C., Liu Z.J., Vysotski E.S. Mitrocomin from the jellyfish Mitrocoma cellularia with deleted C-terminal tyrosine reveals a higher bioluminescence activity compared to wild type photoprotein. J. Photochem. Photobiol. B. 2016, 162, 286-297.

7. Alieva R.R., Tomilin F.N., Kuzubov A.A., Ovchinnikov S.G., Kudryasheva N.S. Ultraviolet fluorescence of coelenteramide and coelenteramide-containing fluorescent proteins. Experimental and theoretical study. J. Photochem. Photobiol. B. 2016, 162, 318-323.

8. Deeva A.A., Temlyakova E.A., Sorokin A.A., Nemtseva E.V., Kratasyuk V.A. Structural distinctions of fast and slow bacterial luciferases revealed by phylogenetic analysis. Bioinformatics, 2016, 32, 3053-3057.

9. Gulnov D., Nemtseva E., Kratasyuk V. Contrasting relationship between macro- and microviscosity of the gelatin and starch based suspensions and gels. Polymer Bulletin, 2016, 73, 3421-3435.

10. Немцева Е.В., Лащук О.О., Геpаcимова М.А. Сxодcтво cпектpальныx компонент c индивидуальным временем жизни для тpиптофановой флуоpеcценции белков pазной cложноcти. Биофизика, 2016, Т. 61, В. 2, С. 231–238.

11. Евсюнина Е.В., Таран Д.О., Стом Д.И., Саксонов М.Н., Балаян А.Э., Кириллова М.А., Есимбекова Е.Н., Кратасюк В.А. Сравнительная оценка токсического действия поверхностно-активных веществ методами биотестирования. Биология внутренних вод, 2016. № 2. С. 89–93.

12. Belousov K.I., Denisov I.A., Lukyanenko К.A., Yakimov A.S., Bukatin A.S., Kukhtevich I.V., Sorokin V.V., Esimbekova E.N., Belobrov P. I. and Evstrapov A.A. Dissolution and mixing of flavin mononucleotide in microfluidic chips for bioassay. Journal of Physics: Conference Series, 2016. V. 741. O012058. 5 pp.

13. Лукьяненко К.А., Денисов И.А., Якимов А.С., Есимбекова Е.Н., Белоусов К.И., Букатин А.С., Кухтевич И.В., Сорокин В.В., Евстрапов А.А., Белобров П.И. Аналитические ферментативные реакции в микрофлюидных чипах. Биотехнология, 2016. Т. 32, № 5. С. 69-76.

2015

1. Dubinnyi, M.A., Kaskova, Z.M., Rodionova, N.S., Baranov, M.S., Gorokhovatsky, A.Yu., Kotlobai, A., Solntsev, K.M., Tsarkova, A.S., Petushkov, V.N., and Yampolsky, I.V. Novel mechanism of bioluminescence: oxidative decarboxylation of Fridericia luciferin. Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 2015, 54, 7065-7067.

2. Маркова С.В., Высоцкий Е.С. Целентеразин-зависимые люциферазы. Биохимия, 2015, Т.80, вып.6, С. 845-866.

3. Lonshakova-Mukina, V., Esimbekova, E., and Kratasyuk, V. Impact of enzyme stabilizers on the characteristics of biomodules for bioluminescent biosensors. Sensors and Actuators B-Chemical, 2015, 213, 244-247.

4. Kudryasheva, N.S. and Tarasova, A.S. Pollutant toxicity and detoxification by humic substances: mechanisms and quantitative assessment via luminescent biomonitoring. Environ. Sci. Pollut. Res., 2015, 22, 155–167.

5. Kudryasheva, N.S. and Rozhko, T.V. Effect of low-dose ionizing radiation on luminous marine bacteria: radiation hormesis and toxicity. J. Environ. Radioact., 2015, 142, 68-77.

6. Tarasova, A.S., Stom, D.I., and Kudryasheva, N.S. Antioxidant activity of humic substances via bioluminescent monitoring in vitro. Environmental Monitoring and Assessment, 2015, 187, 89.

7. Dubinnyi, M.A., Tsarkova, A.S., Petushkov, V.N., Kaskova, Z.M., Rodionova, N.S., Kovalchuk, S.I., Ziganshin, R.H., Baranov, M.S., Mineev, K.S., and Yampolsky, I.V. Novel peptide chemistry in terrestrial animals: Natural luciferin analogues from the bioluminescent earthworm Fridericia heliota. Chemistry – A European Journal, 2015, 21, 3942-3947.

8. Tsarkova, A.S., Dubinnyi, M.A., Baranov, M.S., Petushkov, V.N., Rodionova, N.S., Zagudaylova, M.B., and Yampolsky I.V. Total synthesis of AsLn2 – a luciferin analogue from the Siberian bioluminescent earthworm Fridericia heliota. Mendeleev Commun., 2015, 25, 99-100.

9. Purtov, K.V., Petushkov, V.N., Baranov, M.S., Mineev, K.S., Rodionova, N.S., Kaskova, Z.M., Tsarkova, A.S., Petunin, A.I., Bondar, V.S., Rodicheva, E.K., Medvedeva, S.E., Oba, Y., Oba, Y., Arseniev, A.S., Lukyanov, S., Gitelson, J.I., and Yampolsky, I.V. The chemical basis of fungal bioluminescence. Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 2015, 54, 8124-8128.

10. Markova, S.V., Larionova, M.D., Burakova, L.P., and Vysotski, E.S. The smallest natural high-active luciferase: cloning and characterization of novel 16.5-kDa luciferase from copepod Metridia longa. Biochem. Biophys. Res. Commun., 2015, 457, 77-82.

11. Burakova, L.P., Kudryavtsev, A.N., Stepanyuk, G.A., Baykov, I.K., Morozova, V.V., Tikunova, N.V., Dubova, M.A., Lyapustin, V.N., Yakimenko, V.V., and Frank, L.A. Bioluminescent detection probe for tick-borne encephalitis virus immunoassay. Anal. Bioanal. Chem., 2015, 407, 5417-5423.

12. Bashmakova, E.E., Krasitskaya, V.V., and Frank, L.A. Simultaneous genotyping of four single nucleotide polymorphisms associated with risk factors of hemostasis disorders. Comb. Chem. High Throughput Screen., 2015, 18, 930-936.

13. Frank, L.A. Recent trends and advancements in bioassay based on bioluminescent technologies. Comb. Chem. High Throughput Screen., 2015, 18, 918.

14. Frank, L.A. Creation of artificial luciferases to expand their analytical potential. Comb. Chem. High Throughput Screen., 2015, 18, 919-929.

15. Kratasyuk, V.A. and Esimbekova, E.N. Applications of luminous bacteria enzymes in toxicology. Comb. Chem. High Throughput Screen., 2015, 18, 952-959.

16. Malikova, N.P., Borgdorff, A.J., and Vysotski, E.S. Semisynthetic photoprotein reporters for tracking fast Ca2+ transients. Photochem. Photobiol. Sci., 2015, 2015, 14, 2213-2224.

17. Есимбекова Е.Н., Лоншакова-Мукина В.И., Безруких А.Е., Кратасюк В.А. Принципы конструирования многокомпонентных реагентов для энзимологического анализа. Доклады Российской академии наук, 2015, Т. 461, № 4, С. 472-475.

18. Маркова С.В. Маленькая люцифераза с большим будущим. Природа, 2015, № 6, С. 92-93.

2014

1. Petushkov, V.N., Dubinnyi, A.S., Tsarkova, A.S., Rodionova, N.S., Baranov, M.S., Kublitski, V.S., Shimomura, O., and Yampolsky, I.V. Luciferin from Siberian earthworm reveals a novel ATP-dependent bioluminescence system. Angew. Chem. Int. Ed Engl., 2014, 53, 5566-5568.

2. Vorobjeva, M.A., Krasitskaya, V.V., Fokina, A.A., Timoshenko, V.V., Nevinsky, G.A., Venyaminova, A.G., and Frank, L.A. RNA aptamer against autoantibodies associated with multiple sclerosis and bioluminescent detection probe on its basis. Anal. Chem., 2014, 86, 2590-2594.

3. Petushkov V.N., Tsarkova, A.S., Dubinnyi, M.A., Rodionova, N.S., Marques, S.M., Esteves da Silva, J.C., Shimomura, O., and Yampolsky, I.V. CompX, a luciferin-related tyrosine derivative from the bioluminescent earthworm Fridericia heliota. Structure elucidation and total synthesis. Tetrahedron Letters, 2014, 55, 460-462.

4. Petushkov, V.N., Dubinnyi, A.S., Rodionova, N.S., Nadezhdin, K.D., Marques, S.M., Esteves da Silva, J.C., Shimomura, O., and Yampolsky, I.V. AsLn2, a luciferin-related modified tripeptide from the bioluminescent earthworm Fridericia heliota. Tetrahedron Letters, 2014, 55, 463-465.

5. Eremeeva, E.V., Burakova, L.P., Krasitskaya, V.V., Kudryavtsev, A.N., Shimomura, O., and Frank, L.A. Hydrogen-bond networks between the C-terminus and Arg from the first a-helix stabilize photoprotein molecules. Photochem. Photobiol. Sci., 2014, 13, 541-547.

6. Natashin, P.V., Ding, W., Eremeeva, E.V., Markova, S.V., Lee, J., Vysotski, E.S., and Liu, Z.J. Structures of the Ca2+-regulated photoprotein obelin Y138F mutant before and after bioluminescence support the catalytic function of a water molecule in the reaction. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 2014, D70, 720-732.

7. Natashin, P.V., Markova, S.V., Lee, J., Vysotski, E.S., and Liu, Z.J. Crystal structures of the F88Y obelin mutant before and after bioluminescence provide molecular insight into spectral tuning among hydromedusan photoproteins. FEBS J., 2014, 281, 1432-1445.

8. Gealageas, R., Malikova, N.P., Picaud, S., Borgdorff, A.J., Burakova, L.P., Brulet, P., Vysotski, E.S., and Dodd, R.H. Bioluminescent properties of obelin and aequorin with novel coelenterazine analogues. Anal. Bioanal. Chem. 2014, 406, 2695-2707.

9. Alieva, R.R., Belogurova, N.V., Petrova, A.S., Kudryasheva, N.S. Effects of alcohols on fluorescence intensity and color of a discharged-obelin-based biomarker. Anal. Bioanal. Chem., 2014, 406, 2965-2974.

10. Malikova, N.P., Burakova, L.P., Markova, S.V., and Vysotski, E.S. Characterization of hydromedusan Ca2+-regulated photoproteins as a tool for measurement of [Ca2+]. Anal. Bioanal. Chem., 2014, 406, 5715-5726.

11. Bezrukikh, A., Esimbekova, E., Kratasyuk, V., and Shimomura, O. Gelatin and starch as stabilizers for the coupled enzyme system of luminous bacteria NADH:FMN-oxidoreductase-luciferase. Anal. Bioanal. Chem., 2014, 406, 5743-5747.

12. Selivanova M.A., Rozhko T.V., Kudryasheva N.S.. Comparison of low-dose effects of alpha- and beta-emitting radionuclides on marine bacteria. Central European Journal of Biology, 2014, 9, 951-959.

13. Esimbekova, E., Kratasyuk, V., and Shimomura, O. Application of enzyme bioluminescence in ecology. Advances in Biochemical Engineering-Biotechnology, 2014, 144, p. 67-109.

14. Frank, L.A., Krasitskaya, V.V. Application of enzyme bioluminescence for medical diagnostics. Advances in Biochemical Engineering-Biotechnology, 2014, 144, 175-197.

15. Красицкая В.В., Субботина Т.Н., Ольховский И.А., Франк Л.А. Определение мутации Лейдена методом ферментативного удлинения аллель-специфичного праймера с двойной биолюминесцентной детекцией. Клиническая лабораторная диагностика, 2013, №12, С. 26,39-40.

16. Есимбекова Е.Н., Римацкая Н.В., Суковатая И.Е., Кратасюк В.А. Биолюминесцентный экспресс-метод определения интегральной токсичности воды и загрязнения воздуха. Вестник Оренбургского государственного университета, 2013. № 10. С. 122-127.

17. Belyaev, S.P., Gordeev, S.K., Chekanov, V.A., Konopleva, R.F., Golosovsky, I.V., Korchagina, S.B., Denisov I.A., and Belobrov, P.I. Electrophysical properties of carbon nanocomposites based on nanodiamonds irradiated with fast neutrons. Physics of the Solid State, 2014, 56 (1), 152-156.

18. Denisov, I.A., Zimin, A.A., Bursill, L.A., and Belobrov, P.I. Nanodiamond collective electron states and their localization. Журнал СФУ. Сер. Математика и физика, 2014, том 7, вып. 1, C. 35–45.

2013

1. Eremeeva E.V., Markova S.V., van Berkel W.J.H., Vysotski E.S. Role of key residues of obelin in coelenterazine binding and conversion into 2-hydroperoxy adduct // J. Photochem. Photobiol. B, 2013, 127:133-139.

2. Eremeeva EV, Markova SV, Frank LA, Visser AJ, van Berkel WJ, Vysotski ES. Bioluminescent and spectroscopic properties of His-Trp-Tyr triad mutants of obelin and aequorin // Photochem Photobiol Sci. 2013, 12(6):1016-24.

3. Eremeeva, E.V., Markova, S.V., Vysotski, E.S. Highly active BRET-reporter based on yellow mutant of Renilla muelleri luciferase // Dokl. Biochem. Biophys., 2013, 450:147-150.

4. Eremeeva, E.V., Natashin, P.V., Song, L., Zhou, Y.G., van Berkel, W.J.H., Liu, Z.J, Vysotski, E.S. Oxygen activation of apo-obelin-coelenterazine complex // Chembiochem., 2013, 14:739-745.

5. Esimbekova E., Kondik A., Kratasyuk V. Bioluminescent enzymatic rapid assay of water integral toxicity // Environmental Monitoring and Assessment, 2013. 185(7):5909-5916.

6. Krasitskaya V.V., Kudryavtsev A.N., Shimomura O., Frank L.A.. Obelin mutants as reporters in bioluminescent dual-analyte binding assay // Anal. Methods, 2013, 5:636–640.

7. Roza R. Alieva, Nadezhda V. Belogurova, Alena S. Petrova, Nadezhda S. Kudryasheva. Fluorescence properties of Ca2+-independent discharged obelin and its application prospect // Anal.&Bioanal.Chem. 2013, 405(10):3351-3358.

8. Selivanova M.A., Mogilnaya O.A., Badun G.A., Vydryakova G.A., Kuznetsov A.M., Kudryasheva N.S. Effect of tritium on luminous marine bacteria and enzyme reactions // Journal of Environmental Radioactivity, 2013, 130:19-25.

2012

1. Специальный биофизический практикум: биология, физика и химия биолюминесценции: лаб. практикум / Л. А. Франк, В. Н. Петушков, Н. С. Родионова, И. Е. Суковатая, Е. В. Немцева, В. А. Кратасюк, Е. Н. Есимбекова – Красноярск: Сиб. федер. ун-т, 2012. – 112 с. – (Специальный биофизический практикум: биология, физика и химия биолюминесценции: УМКД / рук. творч. коллектива Л. А. Франк). ISBN 978-5-7638-2728-6 (комплекс)

2. Физика и химия биолюминесценции: учеб. пособие / В.С. Бондарь, Е. С. Высоцкий, Е. Н. Есимбекова [и др.]; под ред. О. Шимомуры, И.И. Гительзона. – Красноярск: Сиб. федер. ун-т, 2012. – 218 с. – (Физика и химия биолюминесценции: УМКД / рук. творч. коллектива Л. А. Франк). ISBN 978-5-7638-2729-3 (учебное пособие); ISBN 978-5-7638-2709-5 (комплекс)

3. Кудряшева Н.С., Бондарева Л.Г. Физическая химия. Учебник для бакалавров. (Учебное пособие) Москва, Изд-во Юрайт. 2012, 345 с.

4. Eremeeva, E.V., Vysotski, E.S., Westphal, A.H., van Mierlo, C.P.M., van Berkel, W.J.H. Ligand binding and conformational states of the photoprotein obelin // FEBS Lett., 2012, 586:4173–4179.

5. Kamnev A.A., Tugarova A.V., Selivanova M.A , Tarantilis P.A., Polissiou M.G., Kudryasheva N.S. Effects of americium-241 and humic substances on Photobacterium phosphoreum: bioluminescence and diffuse reflectance FTIR spectroscopic studies // Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectrosc., 2012, 586(23):4173-4179.

6. Kudryavtsev A. N., Krasitskaya V.V., Petunin A.I., Burakov A.Y., Frank L.A. Simultaneous bioluminescent immunoassay of serum total and IgG-bound prolactins // Anal. Chem. 2012, 84:3119?3124.

7. Markova S.V., Burakova L.P., Golz S., Malikova N.P., Frank L.A., Vysotski E.S. The light-sensitive photoprotein berovin from the bioluminescent ctenophore Beroe abyssicola: a novel type of Ca2+-regulated photoprotein // FEBS J., 2012, 279(5):856-870.

8. Markova S.V., Burakova L.P., Vysotski E.S. High-active truncated luciferase of copepod Metridia longa // Biochem. Biophys. Res. Commun., 2012, 417(1):98-103.

9. Tarasova A.S., Kislan S.L., Fedorova E.S., Kuznetsov A.M., Mogilnaya O.A., Stom D.I., Kudryasheva N.S. Bioluminescence as a tool for studying detoxification processes in metal salt solutions involving humic substances // Journal of Photochemistry and Photobiology, 2012, 117(5):164–170.

10. Красицкая В. В., Буракова Л. П., Пышная И. А., Франк Л. А. Выявление аллельных вариантов гена с помощью биолюминесцентных репортеров // Биоорг. химия, 2012, 38(3):342-350.

2011

1. Alexandrova M., Rozhko T., Vydryakova G., Kudryasheva N. Effect of americium-241 on luminous bacteria. Role of peroxides // Journal of Environmental Radioactivity, 2011, 102:407-411.

2. Kirillova Т.N., Gerasimova M.A., Nemtseva E.V., Kudryasheva N.S. Effect of halogenated fluorescent compounds on bioluminescent reaction // Anal.&Bioanal.Chem. 2011, 400(2):343-51.

3. Krasitskaya V. V., Korneeva S. I., Kudryavtsev A. N., Markova S. V., Stepanyuk G. A., Frank L. A. Ca2+-triggered coelenterazine-binding protein from Renilla as an enzyme-dependent label for binding assay // Anal. Bioanal. Chem., 2011, 401:2573–2579.

4. Kratasyuk V., Esimbekova E., Correll M., Bucklin R. Bioluminescent enzyme assay for the indication of plant stress in enclosed life support systems // Luminescence. 2011.

5. Malikova NP, Visser NV, van Hoek A, Skakun VV, Vysotski ES, Lee J, Visser AJ. Green-fluorescent protein from the bioluminescent jellyfish Clytia gregaria is an obligate dimer and does not form a stable complex with the Ca(2+)-discharged photoprotein clytin // Biochemistry, 2011, 50(20):4232-41.

6. Rozhko T.V., Bondareva L.G., Mogilnaya O.A., Vydryakova G.A., Bolsunovsky A.Ya., Stom D.I., Kudryasheva N.S. Detoxification of AM-241 Solutions by Humic Substances: Bioluminescent Monitoring // Anal.&Bioanal.Chem., 2011, 400(2):329–334.

7. Tarasova A.S. Stom D.I., Kydryasheva N.S. Bioluminescent toxicity monitoring of oxidizer solutions: effect of humic substances // Environmental Toxicology and Chemistry, 2011, 30(5):1013-7.

8. Безруких А.Е., Есимбекова Е.Н., Кратасюк В.А. Температурная инактивация биферментной системы светящихся бактерий NADH:FMN-оксидоредуктаза-люцифераза в желатине. // Journal of Siberian Federal University. Biology 1, 2011., 4:64-74.

9. Вихрова М. А., Батанова Т. А., Лебедев Л. Р., Шингарова Л. Н., Франк Л. А., Кирпичников М. П., Тикунова Н. В.. Одноцепочечные антитела человека, направленные к фактору некроза опухолей // Биоорган. хим., 2011, 37:334–343.

2010

1. Belogurova N., Kudryasheva N. Discharged Photoprotein Obelin: Fluorescence Spectra Peculiarities // J. Photochem. Photobiol. B., 2010, 101:103-8.

2. Belogurova N., Kudryasheva N. Discharged Photoprotein Obelin: Fluorescence Peculiarities // J. Photochem. Photobiol. B., 2010, 101:103–108.

3. Eremeeva E. V., Frank L. A., Markova S. V., Vysotski E. Ca2+-regulated photoprotein obelin as N-terminal partner in the fusion proteins // Journal of SFU. Biology, 2010, 4:372-383.

4. Frank L. A., Ca2+-regulated photoproteins: effective immunoassay reporters // Sensors, 2010, 10:11287-11300.

5. Kratasyuk V., Esimbekova E., Correll M., Bucklin R. Bioluminescent enzyme assay for the indication of plant stress in enclosed life support systems // Luminescence, 2010.

6. Markova S. V., Burakova L. P., Frank L.A., Golz S., Korostileva K. A., Vysotski ES Green-fluorescent protein from the bioluminescent jellyfish Clytia gregaria cDNA cloning, expression, and characterization of novel recombinant protein // Photochem. Photobiol. Sci., 2010, 9:757–765.

7. Александрова М.А., Рожко Т.В., Бадун Г.А., Бондарева Л.Г., Выдрякова Г.А., Кудряшева Н.С. Влияние трития на люминесцентные бактерии // Радиационная биология. Радиоэкология. 2010, 5:3-6.

2009

1. «Современные проблемы и методы биотехнологии», 2009, Войнов Н.А, Волова Т.Г., Зобова Н.В., Маркова С.В., Франк Л.А.

2. Belogurova N.V., Kudryasheva N.S., Alieva R.R. Activity of upper electron-excited states in bioluminescence of coelenterates. // Journal of Molecular Structure, 2009, 924–926:148–152.

3. Vetrova Elena V., Kudryasheva Nadezhda S., Cheng Kwan H. Effect of quinone on the fluorescence decay dynamics of endogenous flavin bound to bacterial luciferase // Biophys. Chem, 2009, 141(1):59-65.

4. Есимбекова Е.Н., Торгашина И.Г., Кратасюк В.А. Сравнение иммобилизованной и растворимой биферментной системы НАДН:ФМН-оксидоредуктаза-люцифераза // Биохимия, 2009, 74(6):853-859.

5. Франк Л.А., Борисова В.В., Верещагина Т.А., Фоменко Е.В., Аншиц А.Г., Гительзон И. И. Выделение рекомбинантных белков с использованием аффинных магнитных сорбентов на основе микросфер энергетических зол // Прикладная биохимия и микробиология, 2009, 45(2):237–242.

Патенты на изобретения:

1. № 2008145953/10 (060054) "Мутантный фотопротеин (варианты) для определения внутриклеточного кальция одновременно в разных органеллах клетки" от 27.10.2010 г. Маликова Н.П., Высоцкий Е.С., Маркова С.В., Степанюк Г.А.

2. № 2402566 "Композиция комплементирующих фрагментов молекулы фотопротеинов из Hydrozoa и способ ее применения для анализа межмолекулярных взаимодействий" от 20.05.2011. Приоритет от 28.09.09. Маркова С.В., Высоцкий Е.С., Наташин П.В.

3. №2373540 "Способ одновременного определения двух аналитов биолюминесцентным микроанализом" от 20.11.2009. Приоритет 04.06.2008. Борисова В.В., Франк Л.А., Маркова С.В., Высоцкий Е.С.